Porter, Rodney Robert - Historial de revisiones

Johanna Forero en 17:38 15 oct 2015

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Johanna Forero en 19:25 16 sep 2015

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|razon=sus descubrimientos sobre la estructura química de los anticuerpos.
|importancia=los anticuerpos, llamados también inmunoglobulinas, son sustancias que protegen al organismo contra elementos extraños. Su producción está regida por los linfocitos B. Sus acciones son vitales para proteger la vida humana.
|fechas=Nació el 8 de octubre de 1917 en Newton-le-Willows, Lancashire; murió el 7 de septiembre de 1985 en Winchester, Hampshire
|biografia=Bioquímico británico. Estudió en las universidades de Liverpool y Cambridge, donde fue alumno de Frederick Sanger (1918- ). Entre 1940 y 1946 prestó servicios en el ejército, alcanzando el rango de Mayor. Trabajó en el Instituto Nacional de Investigaciones Médicas de Londres, y fue profesor en la Escuela de Medicina del Hospital St. Mary de Londres desde 1960 y en la Universidad de Oxford a partir de 1967. Laboró sobre el mismo tema a la par e independientemente de Gerald Maurice Edelman. Ambos investigadores, apoyándose mutuamente en sus descubrimientos respectivos, consiguieron, a lo largo de los años sesenta, encontrar la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional completa de un anticuerpo (una molécula de inmunoglobulina), que resultó tener más de 1.300 aminoácidos distribuidos en cuatro cadenas. También desarrolló una técnica para dividir en trozos la molécula del anticuerpo y así comprender su estructura con más facilidad. Para cortarla utilizó una enzima, la papaína. Edelman utilizó sus propios métodos para llegar a la conclusión de que la inmunoglobulina en cuestión tiene más de una cadena de aminoácidos; Porter precisó que en realidad son cuatro (Alfonseca, 1999). En 1972 compartió con Edelman el Premio Nobel de Medicina y Ciencias Fisiológicas. También observó cómo la inmuglobina de la sangre reacciona con la superficie celular. Recibió el premio al Mérito de la Fundación Gairdner en 1966 y el premio Karl Landsteiner de la Asociación Americana de Bancos de Sangre en 1968. En 1964 fue elegido miembro de la ''Royal Society'' de Londres.
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 |razon=sus descubrimientos sobre la estructura química de los anticuerpos.
 |importancia=Los anticuerpos, llamados también inmunoglobulinas, son sustancias que protegen al organismo contra elementos extraños. Su producción está regida por los linfocitos B. Sus acciones son vitales para proteger la vida humana.
-|fechas=Nació el 8 de octubre de 1917 en Newton-le-Willows, Reino Unido; murió el 6 de septiembre de 1985 en Winchester.
+|fechas=Nació el 8 de octubre de 1917 en Newton-le-Willows, Reino Unido; murió el 6 de septiembre de 1985 en Winchester
-|biografia=Bioquímico británico. Estudió en las universidades de Liverpool y Cambridge, donde fue alumno de Frederick Sanger. Entre 1940 y 1946, prestó servicios en el ejército, alcanzando el rango de Mayor; participó en campañas en Argelia, Italia, Sicilia, Grecia, entre otras. Trabajó en el Instituto Nacional de Investigaciones Médicas de Londres y fue profesor en la Escuela de Medicina del Hospital St. Mary desde 1960 y, en la Universidad de Oxford a partir de 1967. Laboró sobre el mismo tema a la par e independientemente de Gerald Maurice Edelman. Ambos investigadores, apoyándose mutuamente en sus descubrimientos respectivos, consiguieron, a lo largo de los años sesenta, encontrar la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional completa de un anticuerpo (una molécula de inmunoglobulina), que resultó tener más de 1.300 aminoácidos distribuidos en cuatro cadenas. También desarrolló una técnica para dividir en trozos la molécula del anticuerpo y así comprender su estructura con más facilidad. Para cortarla utilizó una enzima, la papaína. Edelman utilizó sus propios métodos para llegar a la conclusión de que la inmunoglobulina en cuestión tiene más de una cadena de aminoácidos; Porter precisó que en realidad son cuatro (Alfonseca, 1999). En 1972, compartió con Edelman el Premio Nobel de Fisiología o Medicina. También observó cómo la inmuglobina de la sangre reacciona con la superficie celular. Recibió el Premio al Mérito de la Fundación Gairdner en 1966 y el Premio Karl Landsteiner de la Asociación Americana de Bancos de Sangre en 1968. En 1964, fue elegido miembro de la Royal Society de Londres. Su deceso sucedió a los 67 años, a causa de un accidente de tránsito.
+|biografia=Bioquímico, estudió en las universidades de Liverpool y Cambridge, donde fue alumno de Frederick Sanger. Entre 1940 y 1946, prestó servicios en el ejército, alcanzando el rango de Mayor; participó en campañas en Argelia, Italia, Sicilia, Grecia, entre otras. Trabajó en el Instituto Nacional de Investigaciones Médicas de Londres y fue profesor en la Escuela de Medicina del Hospital St. Mary desde 1960 y, en la Universidad de Oxford a partir de 1967. Laboró sobre el mismo tema a la par e independientemente de Gerald Maurice Edelman. Ambos investigadores, apoyándose mutuamente en sus descubrimientos respectivos, consiguieron, a lo largo de los años sesenta, encontrar la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional completa de un anticuerpo (una molécula de inmunoglobulina), que resultó tener más de 1.300 aminoácidos distribuidos en cuatro cadenas. También desarrolló una técnica para dividir en trozos la molécula del anticuerpo y así comprender su estructura con más facilidad. Para cortarla utilizó una enzima, la papaína. Edelman utilizó sus propios métodos para llegar a la conclusión de que la inmunoglobulina en cuestión tiene más de una cadena de aminoácidos; Porter precisó que en realidad son cuatro (Alfonseca, 1999). En 1972, compartió con Edelman el Premio Nobel de Fisiología o Medicina. También observó cómo la inmuglobina de la sangre reacciona con la superficie celular. Recibió el Premio al Mérito de la Fundación Gairdner en 1966 y el Premio Karl Landsteiner de la Asociación Americana de Bancos de Sangre en 1968. En 1964, fue elegido miembro de la Royal Society de Londres. Su deceso sucedió a los 67 años, a causa de un accidente de tránsito.
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-|pie_de_foto=Foto: Nobelprize.org
+|pie_de_foto=Foto: Wikipedia commons, sin autor.
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-|importancia=los anticuerpos, llamados también inmunoglobulinas, son sustancias que protegen al organismo contra elementos extraños. Su producción está regida por los linfocitos B. Sus acciones son vitales para proteger la vida humana.
+|importancia=Los anticuerpos, llamados también inmunoglobulinas, son sustancias que protegen al organismo contra elementos extraños. Su producción está regida por los linfocitos B. Sus acciones son vitales para proteger la vida humana.
-|fechas=Nació el 8 de octubre de 1917 en Newton-le-Willows, Lancashire; murió el 7 de septiembre de 1985 en Winchester, Hampshire
+|fechas=Nació el 8 de octubre de 1917 en Newton-le-Willows, Reino Unido; murió el 6 de septiembre de 1985 en Winchester.
-|biografia=Bioquímico británico. Estudió en las universidades de Liverpool y Cambridge, donde fue alumno de Frederick Sanger (1918- ). Entre 1940 y 1946 prestó servicios en el ejército, alcanzando el rango de Mayor. Trabajó en el Instituto Nacional de Investigaciones Médicas de Londres, y fue profesor en la Escuela de Medicina del Hospital St. Mary de Londres desde 1960 y en la Universidad de Oxford a partir de 1967. Laboró sobre el mismo tema a la par e independientemente de Gerald Maurice Edelman. Ambos investigadores, apoyándose mutuamente en sus descubrimientos respectivos, consiguieron, a lo largo de los años sesenta, encontrar la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional completa de un anticuerpo (una molécula de inmunoglobulina), que resultó tener más de 1.300 aminoácidos distribuidos en cuatro cadenas. También desarrolló una técnica para dividir en trozos la molécula del anticuerpo y así comprender su estructura con más facilidad. Para cortarla utilizó una enzima, la papaína. Edelman utilizó sus propios métodos para llegar a la conclusión de que la inmunoglobulina en cuestión tiene más de una cadena de aminoácidos; Porter precisó que en realidad son cuatro (Alfonseca, 1999). En 1972 compartió con Edelman el Premio Nobel de Medicina y Ciencias Fisiológicas. También observó cómo la inmuglobina de la sangre reacciona con la superficie celular. Recibió el premio al Mérito de la Fundación Gairdner en 1966 y el premio Karl Landsteiner de la Asociación Americana de Bancos de Sangre en 1968. En 1964 fue elegido miembro de la ''Royal Society'' de Londres.
+|biografia=Bioquímico británico. Estudió en las universidades de Liverpool y Cambridge, donde fue alumno de Frederick Sanger. Entre 1940 y 1946, prestó servicios en el ejército, alcanzando el rango de Mayor; participó en campañas en Argelia, Italia, Sicilia, Grecia, entre otras. Trabajó en el Instituto Nacional de Investigaciones Médicas de Londres y fue profesor en la Escuela de Medicina del Hospital St. Mary desde 1960 y, en la Universidad de Oxford a partir de 1967. Laboró sobre el mismo tema a la par e independientemente de Gerald Maurice Edelman. Ambos investigadores, apoyándose mutuamente en sus descubrimientos respectivos, consiguieron, a lo largo de los años sesenta, encontrar la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional completa de un anticuerpo (una molécula de inmunoglobulina), que resultó tener más de 1.300 aminoácidos distribuidos en cuatro cadenas. También desarrolló una técnica para dividir en trozos la molécula del anticuerpo y así comprender su estructura con más facilidad. Para cortarla utilizó una enzima, la papaína. Edelman utilizó sus propios métodos para llegar a la conclusión de que la inmunoglobulina en cuestión tiene más de una cadena de aminoácidos; Porter precisó que en realidad son cuatro (Alfonseca, 1999). En 1972, compartió con Edelman el Premio Nobel de Fisiología o Medicina. También observó cómo la inmuglobina de la sangre reacciona con la superficie celular. Recibió el Premio al Mérito de la Fundación Gairdner en 1966 y el Premio Karl Landsteiner de la Asociación Americana de Bancos de Sangre en 1968. En 1964, fue elegido miembro de la Royal Society de Londres. Su deceso sucedió a los 67 años, a causa de un accidente de tránsito.
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